Qu'est-ce qui est couvert?

Si vous pensez que la fonction principale de l'hémoglobine est de transporter des molécules d'oxygène et de dioxyde de carbone, vous vous trompez. Il joue un rôle vital dans le transport de ces gaz dans les globules rouges, en particulier sa capacité de transport en oxygène. Pourtant, cela crée également un environnement collant qui aide à raidir les globules rouges afin qu'ils ne puissent pas changer facilement la forme car les molécules d'hémoglobine ne laissent pas les globules rouges perdre leur forme d'origine et les rendre assez flexibles. Fondamentalement, sans la présence d'hémoglobine, les globules rouges seraient spongieux. Ils perdraient leur forme, ce qui rend plus difficile de passer à travers de petits capillaires.

Hémoglobines avec affinité altérée de l'oxygène

La séparation du sang, la libération, le stockage et le transport de l'oxygène sont exprimées par la courbe d'oxygène-dissociation. La physiologie hémolytique aiguë est déterminée par affinité de l'oxygène, qui détermine 50% - saturation P50 - le oxygène-dissociations La courbe de l'hémoglobine normale est dérivée de la réaction entre l'hémoglobine et l'oxygène modifiée par des ions hydrogène (effets BOHR) et des 2,3-bisphosphoglycérites (30, 31). L'affinité de l'oxygène de l'hémoglobine augmente à mesure que les températures diminuent et diminuent à mesure que le pH augmente. Par conséquent, en raison de la structure vasculaire, les globules rouges contenant une telle hémoglobine anormale peuvent avoir une courbe anormale-dissociation d'oxygène.

Comment la capacité de liaison à l'oxygène affecte-t-elle l'hémoglobine?

La courbe de dissociation se déplace vers la gauche à la suite de la liaison d'une molécule d'oxygène à l'hémoglobine. Cela provoque une affinité des autres lieux de liaison sur l'hémoglobine pour l'oxygène. En raison de ce décalage, l'oxygène ne peut pas être déchargé du tissu périphérique, et par conséquent, la concentration en oxygène dans le tissu est significativement inférieure à celle normalement.

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Hémoglobine M et méthémoglobinémie

Les atomes de fer doivent être ferreux et attachés ensemble pour l'hémoglobine car il se lie à l'oxygène. Lorsque l'oxydation se produit dans la molécule d'hémoglobine, le fer ferreux se convertira en fer ferrique de fer et la méthaemoglobine se formera. La méthaemoglobine est un pigment respiratoire banal. Presque tout le sang dérivé de l'hémoglobine circulante est converti en méthémoglobine tous les jours. Le fer lui-même est ancré dans la "poche de Héme" aux acides aminés histidines - l'histidine proximale. L'histidine est également située à l'extérieur de cette poche. Cette seconde histidine n'a pas de contact direct avec le matériau ferrique et est appelée histidine distale.

Comment l'hémoglobine affecte-t-elle la saturation en oxygène?

La quantité de molécules d'oxygène transportées par le sang est déterminée par la teneur en hémoglobine. Chez les personnes souffrant d'anémie, la livraison de molécules d'oxygène est réduite tandis que l'extraction de l'oxygène est améliorée. Il en résulte une baisse du saturation de l'oxygène tissulaire ainsi qu'une diminution de la saturation veineuse de l'hémoglobine, entraînant ainsi une hémoglobine désoxygénée.

L'hémoglobine, une protéine trouvée dans les globules rouges normales, est essentielle dans le transport de l'oxygène. Si vous avez une faible molécule d'hémoglobine, cela pourrait entraîner une anémie en fer qui vous fera vous sentir fatigué et faible. L'hémoglobine adulte normale est composée de deux chaînes alpha et de deux sous-unités β de chaînes bêta. Des hémoglobines anormales indiquent une anémie et se trouvent dans la drépanocytose.

La concentration d'hémoglobine et le corps humain

Votre concentration d'hémoglobine est un indicateur important de la santé de votre sang. Votre protéine d'hémoglobine est constituée de quatre acides aminés: valine, acide glutamique, cystéine et histidine. La séquence de ces acides aminés détermine comment votre corps en fera usage.

Le corps humain nécessite un type spécifique de molécule d'hémoglobine qui transporte l'oxygène dans le sang.

Structure de l'hémoglobine

L'hémoglobine se compose de quatre parties, dont l'une porte un groupe d'héme et un polypeptide. Les hémoglobines ont les mêmes acides aminés en fer de fer HEMA prothétique du groupe HEMA et 141 (alpha) et 146 (bêta). Les ions ferreux sont liés à l'histidine n dans l'hème. Les anneaux de porphyrine sont intégrés dans la chaîne de polypeptides phénylalanine. Ces chaînes polypeptidiques sont dérivées de l'hémoglobine adulte et sont de deux types différentes: la chaîne alpha-bêta. Tous les humains sont composés d'une chaîne alpha.

Quelles sont les trois fonctions de l'hémoglobine?

Pour résumer, l'hémoglobine est chargée de transporter l'oxygène. Il fournit également de la couleur rouge aux globules rouges. L'hémoglobine est également responsable du maintien des formes des globules rouges. Il transporte également le dioxyde de carbone.

Résumé

L'hémoglobine est une protéine des globules rouges qui transporte l'oxygène dans le corps. L'absence d'hémoglobine provoque une fatigue, ainsi qu'un rythme cardiaque rapide. Un niveau élevé d'hémoglobine peut causer de nombreux problèmes médicaux. Dans des conditions telles que l'anémie falciforme, l'hémoglobine a des anomalies. Cela peut entraîner de graves problèmes de santé, tels que la perte de sang et les saignements. Généralement, les niveaux d'hémoglobine sont mesurés dans un échantillon de sang. Certains tests peuvent aider à diagnostiquer l'anémie.

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