Wat is de rol van hemoglobine?

Als je denkt dat de primaire functie van hemoglobine het vervoeren van zuurstof- en koolstofdioxidemoleculen is, dan heb je het mis. Het speelt een cruciale rol bij het transport van deze gassen in de rode bloedcellen, met name het zuurstofdragende vermogen ervan. Toch creëert het ook een plakkerige omgeving die helpt de rode bloedcellen te verstijven, zodat ze niet gemakkelijk van vorm kunnen veranderen, omdat hemoglobinemoleculen de rode bloedcellen hun oorspronkelijke vorm niet laten verliezen en ze niet flexibel genoeg maken. Kortom, zonder de aanwezigheid van hemoglobine zouden de rode bloedcellen zacht zijn. Ze zouden hun vorm verliezen, waardoor het moeilijker wordt om door kleine haarvaten te gaan.

HAEMOGLOBINEN MET VERANDERDE ZUURSTOFAFFINITEIT

De bloedafscheiding, afgifte, opslag en transport van zuurstof worden uitgedrukt door de zuurstof-dissociatiecurve. Acute hemolytische fysiologie wordt bepaald door zuurstofaffiniteit, die 50% bepaalt - verzadiging p50 - De zuurstof-dissociaties curve voor normaal hemoglobine is afgeleid van de reactie tussen hemoglobine en zuurstof gemodificeerd door waterstofionen (Bohr-effecten) en 2,3-bisfosfoglyceraten (30, 31). De zuurstofaffiniteit van hemoglobine neemt toe naarmate de temperatuur daalt en neemt af naarmate de pH stijgt. Daarom kunnen rode bloedcellen die dergelijke abnormale hemoglobine bevatten, vanwege de vasculaire structuur een abnormale zuurstofdissociatiecurve hebben.

Hoe beïnvloedt het zuurstofbindende vermogen hemoglobine?

De dissociatiecurve beweegt naar links als gevolg van de binding van één zuurstofmolecuul aan hemoglobine. Dit zorgt ervoor dat de affiniteit van de andere bindingsplaatsen op hemoglobine voor zuurstof stijgt. Door deze verschuiving kan er geen zuurstof uit het perifere weefsel worden afgevoerd, en als gevolg daarvan is de zuurstofconcentratie in het weefsel aanzienlijk lager dan normaal het geval zou zijn.

Voor meer informatie en onze uitgebreide gids voor bloedtesten, klik hier.

HAEMOGLOBINE M EN METHEMOGLOBINEMIE

IJzeratomen moeten ijzerhoudend zijn en aan elkaar gehecht voor hemoglobine, omdat het zuurstof bindt. Wanneer oxidatie optreedt in het hemoglobinemolecuul, wordt ijzerhoudend ijzer omgezet in ijzerijzer en wordt methemoglobine gevormd. Methemoglobine is een onopvallend ademhalingspigment. Bijna al het bloed afkomstig van circulerende hemoglobine wordt elke dag omgezet in methemoglobine . Het ijzer zelf is in de ‘hème-pocket’ verankerd aan de aminozuren histidines – het proximale histidine. Het histidine bevindt zich ook buiten deze pocket. Dit tweede histidine heeft geen direct contact met het ijzermateriaal en wordt distale histidine genoemd.

Hoe beïnvloedt hemoglobine de zuurstofverzadiging?

De hoeveelheid zuurstofmoleculen die door het bloed worden vervoerd, wordt bepaald door het hemoglobinegehalte. Bij mensen met bloedarmoede wordt de aanvoer van zuurstofmoleculen verminderd, terwijl de extractie van zuurstof wordt verbeterd. Dit resulteert in een daling van de weefselzuurstofverzadiging en een daling van de veneuze hemoglobineverzadiging, wat resulteert in zuurstofarm hemoglobine.

Haemoglobine, een eiwit dat voorkomt in normale rode bloedcellen, is essentieel voor het zuurstoftransport. Als u een laag hemoglobinemolecuul heeft, kan dit leiden tot bloedarmoede door ijzertekort, waardoor u zich moe en zwak voelt. Normaal volwassen hemoglobine bestaat uit twee alfaketens en twee β-subeenheden van bètaketens. Abnormale hemoglobinewaarden duiden op bloedarmoede en worden aangetroffen bij sikkelcelziekte.

De hemoglobineconcentratie en het menselijk lichaam

Uw hemoglobineconcentratie is een belangrijke indicator voor de gezondheid van uw bloed. Uw hemoglobine-eiwit bestaat uit vier aminozuren: valine, glutaminezuur, cysteïne en histidine. De volgorde van deze aminozuren bepaalt hoe uw lichaam er gebruik van gaat maken.

Het menselijk lichaam heeft een specifiek type hemoglobinemolecuul nodig dat zuurstof in het bloed transporteert.

STRUCTUUR VAN HAEMOGLOBINE

Haemoglobine bestaat uit vier delen, waarvan er één één heemgroep en één polypeptide draagt. De hemoglobines hebben dezelfde prothetische Hema-groep ijzerprotoporfyrine IX en 141 (alfa) en 146 (bèta) aminozuren. Ferro-ionen zijn verbonden met histidine N in de heem. Porfyrineringen zijn ingebed in de polypeptideketen fenylalanine. Deze polypeptideketens zijn afgeleid van volwassen hemoglobine en zijn van twee verschillende soorten: Alfa-bètaketen. Alle mensen bestaan ​​uit een alfaketen.

Wat zijn de drie functies van hemoglobine?

Kortom: hemoglobine heeft de taak om zuurstof te transporteren. Het geeft ook een rode kleur aan de rode bloedcel. Hemoglobine is ook verantwoordelijk voor het behoud van de vorm van de rode bloedcellen. Het transporteert ook koolstofdioxide.

Samenvatting

Hemoglobine is een eiwit in de rode bloedcellen dat zuurstof naar het lichaam transporteert. Het gebrek aan hemoglobine veroorzaakt vermoeidheid en een snelle hartslag. Een hoog hemoglobinegehalte kan veel medische problemen veroorzaken. Bij aandoeningen zoals sikkelcelanemie vertoont het hemoglobine afwijkingen. Het kan ernstige gezondheidsproblemen veroorzaken, zoals bloedverlies en bloedingen. Over het algemeen worden de hemoglobinewaarden gemeten in een bloedmonster. Sommige tests kunnen helpen bij het diagnosticeren van bloedarmoede.

Ga voor een volledig assortiment medicijnen naar onze pagina Welzo Online Pharmacy . Voor meer informatie over uw bloedbeeld en de cellen in uw lichaam kunt u onze Volledige bloedtellingstest.