Wat is gedekt?

Als u denkt dat de primaire functie van hemoglobine is om zuurstof- en koolstofdioxidemoleculen te dragen, hebt u het mis. Het speelt een cruciale rol bij het transport van deze gassen in rode bloedcellen, met name het zuurstofdrijfvermogen. Toch creëert het ook een plakkerige omgeving die helpt om de rode bloedcellen te verstijven, zodat ze niet gemakkelijk van vorm kunnen veranderen, omdat hemoglobinemoleculen de rode bloedcellen hun oorspronkelijke vorm niet laten verliezen en ze niet flexibel genoeg maken. Kortom, zonder de aanwezigheid van hemoglobine zou rode bloedcellen squishy zijn. Ze zouden hun vorm verliezen, waardoor het moeilijker wordt om door kleine haarvaten te gaan.

Hemoglobines met veranderde zuurstofaffiniteit

De bloedscheiding, afgifte, opslag en transport van zuurstof worden uitgedrukt door de zuurstofdissociatiecurve. Acute hemolytische fysiologie wordt bepaald door zuurstofaffiniteit, die 50% - verzadiging P50 bepaalt - de zuurstofdissociaties Curve voor normaal hemoglobine is afgeleid van de reactie tussen hemoglobine en zuurstof gemodificeerd door waterstofionen (Bohr-effecten) en 2,3-bisfosfoglyceraten (30, 31). Hemoglobine -zuurstofaffiniteit neemt toe naarmate de temperatuur afneemt en afneemt naarmate de pH toeneemt. Daarom kunnen door de vasculaire structuur rode bloedcellen die een dergelijk abnormale hemoglobine bevatten, een abnormale zuurstofdissociatiecurve hebben.

Hoe beïnvloedt het zuurstofbindingscapaciteit hemoglobine?

De dissociatiecurve beweegt links als gevolg van de binding van één zuurstofmolecuul aan hemoglobine. Dit zorgt ervoor dat de affiniteit van de andere bindplaatsen op hemoglobine voor zuurstof stijgt. Vanwege deze verschuiving kan zuurstof niet worden gelost uit het perifere weefsel, en als gevolg daarvan is de zuurstofconcentratie in het weefsel aanzienlijk lager dan normaal zou zijn.

Voor meer informatie en onze uitgebreide gids voor Bloedtests, klik hier.

Hemoglobine M en methemoglobinemie

IJzeratomen moeten ferro zijn en samen worden bevestigd voor hemoglobine omdat het zuurstof bindt. Wanneer oxidatie optreedt in het hemoglobinemolecuul, zal ijzer ijzer omzetten in ijzer ijzer en zal methemoglobine worden gevormd. Methemoglobine is onopvallend ademhalingspigment. Bijna alle bloed afgeleid van circulerende hemoglobine is omgezet in methemoglobine Elke dag. Het ijzer zelf is verankerd in de "hème pocket" voor de histidines van de aminozuren - de proximale histidine. De histidine bevindt zich ook buiten deze zak. Deze tweede histidine heeft geen direct contact met het ferr -materiaal en wordt distale histidine genoemd.

Hoe beïnvloedt hemoglobine de zuurstofverzadiging?

De hoeveelheid zuurstofmoleculen die door het bloed worden gedragen, wordt bepaald door het gehalte aan hemoglobine. Bij mensen die bloedarmoede hebben, wordt de afgifte van zuurstofmoleculen verminderd terwijl de extractie van zuurstof wordt verbeterd. Dit resulteert in een daling van de weefselzuurstofverzadiging evenals een afname van de verzadiging van de veneuze hemoglobine, dus resulterend in deoxygenated hemoglobine.

Hemoglobine, een eiwit gevonden in normale rode bloedcellen, is essentieel bij zuurstoftransport. Als u een laag hemoglobinemolecuul heeft, kan dit leiden tot bloedarmoede door ijzertekort waardoor u zich moe en zwak voelt. Normaal volwassen hemoglobine bestaat uit twee alfaketens en twee β -subeenheden van bètaketens. Abnormale hemoglobines duiden op bloedarmoede en worden aangetroffen bij sikkelcelziekte.

De hemoglobineconcentratie en het menselijk lichaam

Uw hemoglobineconcentratie is een belangrijke indicator voor de gezondheid van uw bloed. Uw hemoglobine -eiwit bestaat uit vier aminozuren: valine, glutaminezuur, cysteïne en histidine. De volgorde van deze aminozuren bepaalt hoe uw lichaam er gebruik van zal maken.

Het menselijk lichaam vereist een specifiek type hemoglobinemolecuul dat zuurstof in het bloed transporteert.

Structuur van hemoglobine

Hemoglobine bestaat uit vier delen, waarvan er één één heemgroep en één polypeptide draagt. De hemoglobines hebben dezelfde prothetische hema -groep ijzerprotoporfyrine IX en 141 (alfa) en 146 (bèta) aminozuren. Ferro -ionen zijn verbonden met histidine N in de heem. Porfyrine -ringen zijn ingebed in de polypeptideketen fenylalanine. Deze polypeptideketens zijn afgeleid van volwassen hemoglobine en zijn van twee verschillende soorten: alfa-beta-keten. Alle mensen bestaan ​​uit een alfeketen.

Wat zijn de drie functies van hemoglobine?

Samenvattend is hemoglobine belast met het transport van zuurstof. Het biedt ook rode kleur aan de rode bloedcel. Hemoglobine is ook verantwoordelijk voor het handhaven van de vormen van de rode bloedcellen. Het transporteert ook koolstofdioxide.

Samenvatting

Hemoglobine is een eiwit in rode bloedcellen dat zuurstof in het lichaam transporteert. Het gebrek aan hemoglobine veroorzaakt vermoeidheid, evenals een snelle hartslag. Een hoog hemoglobine -niveau kan veel medische problemen veroorzaken. In aandoeningen zoals sikkelcelanemie heeft hemoglobine afwijkingen. Het kan ernstige gezondheidsproblemen veroorzaken, zoals bloedverlies en bloedingen. Over het algemeen worden hemoglobinespiegels gemeten in een bloedmonster. Sommige tests kunnen helpen bij het diagnosticeren van bloedarmoede.

Ga voor een volledig scala aan medicijnen naar onze Welzo online apotheek Pagina. Bestel onze onze lichaam voor meer informatie over uw bloedtelling en de cellen in uw lichaam Volledige bloedtest Test.