Vad är täckt?

Om du tror att den primära funktionen hos hemoglobin är att bära syre och koldioxidmolekyler, har du fel. Det spelar en viktig roll för att transportera dessa gaser i röda blodkroppar, särskilt dess syrebärande kapacitet. Ändå skapar det också en klibbig miljö som hjälper till att stelna de röda blodkropparna så att de inte lätt kan ändra form eftersom hemoglobinmolekyler inte låter de röda blodkropparna förlora sin ursprungliga form och göra dem inte tillräckligt flexibla. I grund och botten, utan närvaro av hemoglobin, skulle röda blodkroppar vara squishy. De skulle förlora sin form, vilket gör det svårare att passera genom små kapillärer.

Hemoglobiner med förändrad syreaffinitet

Blodseparation, frisättning, lagring och transport av syre uttrycks genom syre-dissocieringskurvan. Akut hemolytisk fysiologi bestäms av syreaffinitet, som bestämmer 50% - mättnad P50 - The syre-dissociationer Kurva för normalt hemoglobin härrör från reaktionen mellan hemoglobin och syre modifierade med vätejoner (Bohr-effekter) och 2,3-bisfosfoglycerater (30, 31). Hemoglobin syreaffinitet ökar när temperaturen minskar och minskar när pH ökar. På grund av den vaskulära strukturen kan därför röda blodkroppar som innehåller sådant onormalt hemoglobin ha en onormal syre-dissocieringskurva.

Hur påverkar syrebindningskapaciteten hemoglobin?

Dissociationskurvan rör sig till vänster till följd av bindningen av en syremolekyl till hemoglobin. Detta får affiniteten hos de andra bindande platserna på hemoglobin för syre att stiga. På grund av denna förskjutning kan syre inte lossas från perifer vävnad, och som ett resultat är syrekoncentrationen i vävnaden betydligt lägre än den normalt skulle vara.

För mer information och vår omfattande guide till Blodtester, klicka här.

Hemoglobin M och metemoglobinemi

Järnatomer måste vara järn och fästas ihop för hemoglobin när det binder syre. När oxidation inträffar i hemoglobinmolekylen kommer järnjärn att omvandlas till järn järnjärn och metaemoglobin kommer att bildas. Methaemoglobin är omärkligt andningspigment. Nästan allt blod härrörande från cirkulerande hemoglobin är konverterad till metemoglobin varje dag. Järnet i sig är förankrat i "Hème -fickan" till aminosyrorna histidiner - det proximala histidinet. Histidinen är också belägen utanför denna ficka. Denna andra histidin har inte direktkontakt med järnmaterialet och kallas distalt histidin.

Hur påverkar hemoglobin syremättnad?

Mängden syremolekyler som bärs av blodet bestäms av hemoglobininnehållet. Hos personer som har anemi reduceras tillförseln av syremolekyler medan extraktionen av syre förbättras. Detta resulterar i en nedgång i syresmättnad såväl som en minskning av den venösa hemoglobinmättnaden, vilket resulterar i deoxygenerat hemoglobin.

Hemoglobin, ett protein som finns i normala röda blodkroppar, är viktigt vid syretransport. Om du har en låg hemoglobinmolekyl kan det resultera i järnbristanemi som får dig att känna dig trött och svag. Normalt vuxen hemoglobin består av två alfakedjor och två p -underenheter av betakedjor. Onormala hemoglobiner indikerar anemi och finns vid sigdcellsjukdom.

Hemoglobinkoncentrationen och människokroppen

Din hemoglobinkoncentration är en viktig indikator på ditt blods hälsa. Ditt hemoglobinprotein består av fyra aminosyror: valin, glutaminsyra, cystein och histidin. Sekvensen för dessa aminosyror avgör hur din kropp kommer att använda dem.

Den mänskliga kroppen kräver en specifik typ av hemoglobinmolekyl som transporterar syre i blodet.

Hemoglobin

Hemoglobin består av fyra delar, varav en bär en hemgrupp och en polypeptid. Hemoglobinerna har samma protetiska HEMA -gruppjärn -protoporfyrin IX och 141 (alfa) och 146 (beta) aminosyror. Järnjoner är anslutna till histidin N i hemet. Porfyrinringar är inbäddade i polypeptidkedjan fenylalanin. Dessa polypeptidkedjor härstammar från vuxen hemoglobin och är av två olika slag: alfa-beta-kedja. Alla människor består av en alfakedja.

Vilka är de tre funktionerna i hemoglobin?

För att sammanfatta det har hemoglobin i uppdrag att transportera syre. Det ger också röd färg till den röda blodkroppen. Hemoglobin ansvarar också för att upprätthålla de röda blodkropparnas former. Det transporterar också koldioxid.

Sammanfattning

Hemoglobin är ett protein i röda blodkroppar som transporterar syre i kroppen. Bristen på hemoglobin orsakar trötthet, liksom en snabb hjärtslag. En hög hemoglobinnivå kan orsaka många medicinska problem. Under tillstånd som sigdcellanemi har hemoglobin avvikelser. Det kan orsaka allvarliga hälsoproblem, till exempel blodförlust och blödning. I allmänhet mäts hemoglobinnivåer i ett blodprov. Vissa tester kan hjälpa till att diagnostisera anemi.

För ett komplett utbud av mediciner, besök vår Welzo onlineapotek Sida. För mer information om ditt blodantal och cellerna i din kropp beställer vår Fullt blodantest.