Was ist abgedeckt?

Wenn Sie der Meinung sind, dass die primäre Funktion von Hämoglobin darin besteht, Sauerstoff- und Kohlendioxidmoleküle zu tragen, dann liegen Sie falsch. Es spielt eine wichtige Rolle beim Transport dieser Gase in roten Blutkörperchen, insbesondere in der Kapazität von Sauerstoff. Dennoch schafft es auch eine klebrige Umgebung, die dazu beiträgt, die roten Blutkörperchen so zu versteifen, dass sie die Form nicht leicht ändern können, da Hämoglobinmoleküle die roten Blutkörperchen nicht ihre ursprüngliche Form verlieren und sie nicht flexibel genug machen. Grundsätzlich wären ohne das Vorhandensein von Hämoglobin rote Blutkörperchen matschig. Sie würden ihre Form verlieren und es schwieriger machen, durch kleine Kapillaren zu bestehen.

Hämoglobine mit veränderter Sauerstoffaffinität

Die Bluttrennung, Freisetzung, Lagerung und Transport von Sauerstoff werden durch die Sauerstoffdissoziationskurve exprimiert. Die akute hämolytische Physiologie wird durch Sauerstoffaffinität bestimmt, die 50% - Sättigung P50 - die bestimmt Sauerstoffdissoziationen Die Kurve für normales Hämoglobin wird von der Reaktion zwischen Hämoglobin und Sauerstoff abgeleitet, die durch Wasserstoffionen (BOHR-Effekte) und 2,3-impisphosphoglycerate (30, 31) modifiziert wurden. Die Hämoglobin -Sauerstoffaffinität nimmt mit abnehmender Temperaturen zu und nimmt mit zunehmendem pH -Wert ab. Aufgrund der Gefäßstruktur können rote Blutkörperchen, die ein solches abnormales Hämoglobin enthalten, eine abnormale Sauerstoffdissoziationskurve aufweisen.

Wie wirkt sich die Sauerstoffbindungskapazität auf Hämoglobin aus?

Die Dissoziationskurve bewegt sich infolge der Bindung eines Sauerstoffmoleküls an Hämoglobin nach links. Dies führt zu einer Affinität der anderen Bindungsplätze auf Hämoglobin, damit der Sauerstoff steigt. Aufgrund dieser Verschiebung kann Sauerstoff nicht aus dem peripheren Gewebe entladen werden, und infolgedessen ist die Sauerstoffkonzentration im Gewebe signifikant niedriger als normalerweise.

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Hämoglobin M und Methämoglobinämie

Eisenatome müssen Eisen und für Hämoglobin miteinander angebracht sein, wenn es Sauerstoff binden. Wenn im Hämoglobinmolekül eine Oxidation auftritt, konvertiert Eisen in Eisen Eisen und Methämoglobin bilden sich. Methämoglobin ist unauffälliger Atempigment. Fast jedes Blut, das aus zirkulierenden Hämoglobin stammt, ist in Methämoglobin umgewandelt jeden Tag. Das Eisen selbst ist in der "Hème -Tasche" an den Aminosäuren -Histidinen verankert - dem proximalen Histidin. Das Histidin befindet sich auch außerhalb dieser Tasche. Dieses zweite Histidin hat keinen direkten Kontakt mit dem Eisenmaterial und wird als distales Histidin bezeichnet.

Wie wirkt sich Hämoglobin auf die Sauerstoffsättigung aus?

Die Menge an Sauerstoffmolekülen, die vom Blut getragen werden, wird durch den Hämoglobingehalt bestimmt. Bei Menschen mit Anämie wird die Abgabe von Sauerstoffmolekülen verringert, während die Extraktion von Sauerstoff verstärkt wird. Dies führt zu einem Rückgang der Gewebe -Sauerstoffsättigung sowie eine Abnahme der venösen Hämoglobinsättigung, was zu deoxygeniertem Hämoglobin führt.

Hämoglobin, ein Protein in normalen roten Blutkörperchen, ist für den Sauerstofftransport essentiell. Wenn Sie ein niedriges Hämoglobinmolekül haben, kann dies zu einer Eisenmangelanämie führen, mit der Sie sich müde und schwach fühlen. Normales adulter Hämoglobin besteht aus zwei Alpha -Ketten und zwei β -Untereinheiten von Beta -Ketten. Abnormale Hämoglobine weisen auf Anämie hin und befinden sich bei Sichelzellenerkrankungen.

Die Hämoglobinkonzentration und der menschliche Körper

Ihre Hämoglobinkonzentration ist ein wichtiger Indikator für die Gesundheit Ihres Blutes. Ihr Hämoglobinprotein besteht aus vier Aminosäuren: Valin, Glutaminsäure, Cystein und Histidin. Die Sequenz dieser Aminosäuren bestimmt, wie Ihr Körper sie nutzt.

Der menschliche Körper benötigt eine bestimmte Art von Hämoglobinmolekül, die Sauerstoff im Blut transportiert.

Struktur von Hämoglobin

Hämoglobin besteht aus vier Teilen, von denen eine eine Hämgruppe und ein Polypeptid trägt. Die Hämoglobine haben die gleiche protrotische HEMA -Gruppe Eisenprotoporphyrin IX und 141 (Alpha) und 146 (Beta) Aminosäuren. Eisenionen sind im Häm mit Histidin N verbunden. Porphyrinringe sind in das Polypeptidketten -Phenylalanin eingebettet. Diese Polypeptidketten stammen aus adulten Hämoglobin und sind zwei verschiedene Arten: Alpha-Beta-Kette. Alle Menschen bestehen aus einer Alpha -Kette.

Was sind die drei Funktionen von Hämoglobin?

Zusammenfassend ist Hämoglobin mit dem Transport von Sauerstoff beauftragt. Es bietet auch rote Blutkörperchen rote Farbe. Hämoglobin ist auch für die Aufrechterhaltung der Formen der roten Blutkörperchen verantwortlich. Es transportiert auch Kohlendioxid.

Zusammenfassung

Hämoglobin ist ein Protein in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff in den Körper transportiert. Das Fehlen von Hämoglobin verursacht Müdigkeit sowie einen schnellen Herzschlag. Ein hoher Hämoglobinspiegel kann viele medizinische Probleme verursachen. Unter Bedingungen wie der Sichelzellenanämie hat Hämoglobin Abnormalitäten. Es kann schwerwiegende Gesundheitsprobleme wie Blutverlust und Blutungen verursachen. Im Allgemeinen werden die Hämoglobinspiegel in einer Blutprobe gemessen. Einige Tests können zur Diagnose von Anämie helfen.

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