Cosa è coperto?

Se pensi che la funzione primaria dell'emoglobina sia quella di trasportare molecole di ossigeno e anidride carbonica, allora hai torto. Ha un ruolo vitale nel trasporto di questi gas nei globuli rossi, in particolare la sua capacità di trasporto di ossigeno. Tuttavia, crea anche un ambiente appiccicoso che aiuta a irrigidirsi i globuli rossi in modo che non possano cambiare facilmente la forma poiché le molecole di emoglobina non lasciano che i globuli rossi perdano la loro forma originale e li rendano non abbastanza flessibili. Fondamentalmente, senza la presenza di emoglobina, i globuli rossi sarebbero squishy. Avrebbero perso la forma, rendendo più difficile passare attraverso piccoli capillari.

Emoglobine con alterata affinità di ossigeno

La separazione del sangue, il rilascio, lo stoccaggio e il trasporto di ossigeno sono espressi attraverso la curva della disociazione dell'ossigeno. La fisiologia emolitica acuta è determinata dall'affinità dell'ossigeno, che determina il 50% - saturazione p50 - il Dissociazioni di ossigeno La curva per l'emoglobina normale deriva dalla reazione tra emoglobina e ossigeno modificata dagli ioni idrogeno (effetti BOHR) e 2,3-bisfosfogliceti (30, 31). L'affinità di ossigeno dell'emoglobina aumenta quando le temperature diminuiscono e diminuiscono all'aumentare del pH. Pertanto, a causa della struttura vascolare, i globuli rossi contenenti tale emoglobina anormale possono avere una curva anormale di ossigeno-disociazione.

In che modo la capacità di legame dell'ossigeno influisce sull'emoglobina?

La curva di dissociazione si sposta a sinistra a seguito del legame di una molecola di ossigeno all'emoglobina. Ciò provoca l'affinità degli altri luoghi di legame sull'emoglobina per l'ossigeno. A causa di questo spostamento, l'ossigeno non può essere scaricato dal tessuto periferico e, di conseguenza, la concentrazione di ossigeno nel tessuto è significativamente inferiore a quella normalmente.

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Emoglobina M e metemoglobinemia

Gli atomi di ferro devono essere ferrosi e attaccati insieme per l'emoglobina mentre lega l'ossigeno. Quando si verifica l'ossidazione nella molecola di emoglobina, il ferro ferroso si convertirà in ferro ferrico di ferro e si formerà la metamoglobina. La metamoglobina è un pigmento respiratorio irrilevante. Quasi tutto il sangue derivato dall'emoglobina circolante è Convertito in metemoglobina ogni giorno. Il ferro stesso è ancorato nella "tasca di hème" agli aminoacidi istidine - l'istidina prossimale. L'istidina si trova anche all'esterno di questa tasca. Questa seconda istidina non ha un contatto diretto con il materiale ferrico ed è chiamata istidina distale.

In che modo l'emoglobina influisce sulla saturazione dell'ossigeno?

La quantità di molecole di ossigeno che sono trasportate dal sangue è determinata dal contenuto di emoglobina. Nelle persone che hanno anemia, la consegna di molecole di ossigeno è ridotta mentre l'estrazione di ossigeno è migliorata. Ciò si traduce in un calo del saturazione di ossigeno tissutale nonché una diminuzione della saturazione venosa dell'emoglobina, con conseguente emoglobina desossigenita.

L'emoglobina, una proteina che si trova nei globuli rossi normali, è essenziale nel trasporto di ossigeno. Se hai una molecola di emoglobina bassa, potrebbe provocare anemia da carenza di ferro che ti farà sentire stanco e debole. L'emoglobina adulta normale è composta da due catene alfa e due subunità β di catene beta. Le emoglobine anormali indicano anemia e si trovano nella malattia delle cellule falciformi.

La concentrazione di emoglobina e il corpo umano

La tua concentrazione di emoglobina è un indicatore importante della salute del sangue. La tua proteina di emoglobina è composta da quattro aminoacidi: valina, acido glutammico, cisteina e istidina. La sequenza di questi aminoacidi determina come il tuo corpo ne utilizzerà.

Il corpo umano richiede un tipo specifico di molecola di emoglobina che trasporta ossigeno nel sangue.

Struttura dell'emoglobina

L'emoglobina è composta da quattro parti, una delle quali trasporta un gruppo eme e un polipeptide. Le emoglobine hanno lo stesso protetico protoporfirina di ferro e 141 (alfa) e 146 (beta). Gli ioni ferrosi sono collegati all'istidina N nell'eme. Gli anelli di porfirina sono incorporati nella catena polipeptidica fenilalanina. Queste catene polipeptidiche sono derivate da emoglobina adulta e sono di due diversi tipi: catena alfa-beta. Tutti gli umani sono costituiti da una catena alfa.

Quali sono le tre funzioni dell'emoglobina?

Per riassumere, l'emoglobina ha il compito di trasportare ossigeno. Fornisce anche colore rosso al globulo rosso. L'emoglobina è anche responsabile del mantenimento delle forme dei globuli rossi. Trasporta anche l'anidride carbonica.

Riepilogo

L'emoglobina è una proteina nei globuli rossi che trasporta ossigeno nel corpo. La mancanza di emoglobina provoca affaticamento e un rapido battito cardiaco. Un alto livello di emoglobina può causare molti problemi medici. In condizioni come l'anemia falciforme, l'emoglobina ha anomalie. Può causare gravi problemi di salute, come perdita di sangue e sanguinamento. Generalmente, i livelli di emoglobina sono misurati in un campione di sangue. Alcuni test possono aiutare a diagnosticare l'anemia.

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