Ce este acoperit?

Dacă credeți că funcția principală a hemoglobinei este de a transporta molecule de oxigen și dioxid de carbon, atunci greșești. Acesta joacă un rol vital în transportul acestor gaze în globulele roșii, în special capacitatea de transport a oxigenului. Cu toate acestea, creează, de asemenea, un mediu lipicios care ajută la înăbușirea globulelor roșii, astfel încât acestea nu pot schimba forma cu ușurință, deoarece moleculele de hemoglobină nu lasă celulele roșii din sângele să -și piardă forma inițială și să le facă să nu fie suficient de flexibile. Practic, fără prezența hemoglobinei, celulele roșii din sânge ar fi înfiorătoare. Și -ar pierde forma, ceea ce face mai dificil să treacă prin capilare mici.

Hemoglobine cu afinitate modificată de oxigen

Separarea, eliberarea, depozitarea și transportul de sânge a oxigenului sunt exprimate prin curba de disociere a oxigenului. Fiziologia hemolitică acută este determinată de afinitatea oxigenului, ceea ce determină 50% - saturație P50 - disocieri de oxigen Curba pentru hemoglobina normală este derivată din reacția dintre hemoglobină și oxigen modificat de ioni de hidrogen (efecte Bohr) și 2,3-bisfosfoglicerate (30, 31). Hemoglobina oxigen afinitate crește pe măsură ce temperaturile scad și scad pe măsură ce pH -ul crește. Prin urmare, datorită structurii vasculare, globulele roșii care conțin o astfel de hemoglobină anormală pot avea o curbă anormală de disociere a oxigenului.

Cum afectează capacitatea de legare a oxigenului hemoglobina?

Curba de disociere se deplasează la stânga ca urmare a legării unei molecule de oxigen la hemoglobină. Acest lucru face ca afinitatea celorlalte locuri de legare pe hemoglobină să crească oxigen. Din cauza acestei schimbări, oxigenul nu poate fi descărcat din țesutul periferic și, ca urmare, concentrația de oxigen în țesut este semnificativ mai mică decât ar fi în mod normal.

Pentru mai multe informații și ghidul nostru cuprinzător pentru Teste de sânge, faceți clic aici.

Hemoglobină M și methoglobinemie

Atomii de fier trebuie să fie feroși și atașați împreună pentru hemoglobină, deoarece leagă oxigenul. Când are loc oxidarea în molecula de hemoglobină, fierul feros se va transforma în fier ferric de fier și se va forma metaemoglobina. Metaemoglobina este pigment respirator de nerefuzat. Aproape tot sângele derivat din hemoglobina circulantă este convertit în metemoglobină în fiecare zi. Fierul în sine este ancorat în „buzunarul Hème” până la aminoacizi histidine - histidina proximală. Histidina este, de asemenea, localizată în afara acestui buzunar. Această a doua histidină nu are contact direct cu materialul ferric și se numește histidină distală.

Cum afectează hemoglobina saturația oxigenului?

Cantitatea de molecule de oxigen care sunt purtate de sânge este determinată de conținutul de hemoglobină. La persoanele care au anemie, livrarea de molecule de oxigen este redusă în timp ce extragerea oxigenului este îmbunătățită. Aceasta duce la o scădere a Saturația de oxigen tisular precum și o scădere a saturației venoase a hemoglobinei, astfel, rezultând hemoglobină deoxigenată.

Hemoglobina, o proteină găsită în globulele roșii normale, este esențială în transportul oxigenului. Dacă aveți o moleculă scăzută de hemoglobină, ar putea duce la anemie cu deficiență de fier care să vă facă să vă simțiți obosiți și slabi. Hemoglobina adultă normală este compusă din două lanțuri alfa și două subunități β ale lanțurilor beta. Hemoglobinele anormale indică anemie și se găsesc în boala celulelor secera.

Concentrația de hemoglobină și corpul uman

Concentrația dvs. de hemoglobină este un indicator important al sănătății sângelui tău. Proteina dvs. de hemoglobină este formată din patru aminoacizi: valină, acid glutamic, cisteină și histidină. Secvența acestor aminoacizi determină modul în care corpul tău le va folosi.

Corpul uman necesită un tip specific de moleculă de hemoglobină care transportă oxigenul în sânge.

Structura hemoglobinei

Hemoglobina este formată din patru părți, dintre care una poartă un grup heme și un polipeptid. Haemoglobinele au aceeași protoporfirină IX de fier de grup protetic și 141 (alfa) și 146 (beta) aminoacizi. Ionii feroși sunt conectați la histidina N în heme. Inelele de porfirină sunt încorporate în lanțul polipeptidic fenilalanină. Aceste lanțuri polipeptidice sunt derivate din hemoglobină adultă și sunt de două tipuri diferite: lanțul alfa-beta. Toți oamenii sunt alcătuiți dintr -un lanț alfa.

Care sunt cele trei funcții ale hemoglobinei?

Pentru a rezuma, hemoglobina este însărcinată cu transportul oxigenului. De asemenea, oferă culoare roșie globulelor roșii. Hemoglobina este, de asemenea, responsabilă de menținerea formelor globulelor roșii. De asemenea, transportă dioxid de carbon.

Rezumat

Hemoglobina este o proteină în globulele roșii care transportă oxigenul în organism. Lipsa hemoglobinei provoacă oboseală, precum și o bătaie rapidă a inimii. Un nivel ridicat de hemoglobină poate provoca o mulțime de probleme medicale. În condiții precum anemia cu celule secera, hemoglobina are anomalii. Poate provoca probleme grave de sănătate, cum ar fi pierderea de sânge și sângerare. În general, nivelurile de hemoglobină sunt măsurate într -o probă de sânge. Unele teste pot ajuta la diagnosticarea anemiei.

Pentru o gamă completă de medicamente, vizitați -ne Welzo online farmacie Pagină. Pentru mai multe informații despre numărul de sânge și despre celulele din corpul dvs. comandă Test complet al numărului de sânge.